Ver o código fonte de "ARN polimerase"

{{Encima
| Name = ARN polimerase ADN-dirixida
| EC_number = 2.7.7.6
| CAS_number = 9014-24-8
| IUBMB_EC_number = 2/7/7/6
| GO_code = 0034062
| image =
| width = 260px
| caption =
}}
A '''ARN polimerase''' ou '''RNA polimerase''' (abreviada como '''ARNpol''', '''RNApol''', '''RNAP''' ou '''ARNP'''), tamén chamada '''ARN polimerase ADN-dependente''' (EC 2.7.7.6), é un tipo de [[encima]] que produce [[ARN]]. Nas células a ARN polimerase é necesaria para formar cadeas de ARN utilizando como molde os [[xene]]s do [[ADN]], nun proceso chamado [[transcrición xenética]]. Os encimas ARN polimerases son esenciais para a vida e encóntranse en todos os organismos e en moitos [[virus]]. En termos químicos, a ARN polimerase é unha [[nucleotidil transferase]] que [[polimerización|polimeriza]] [[ribonucleótido]]s no [[extremo 3']] dun transcrito de ARN.

== Historia ==
A ARN polimerase descubrírona independentemente Samuel B. Weiss, Audrey Stevens, e Jerard Hurwitz en 1960.<ref>{{Cita publicación periódica|author=Jerard Hurwitz|year=2005|title=The Discovery of RNA Polymerase|journal=Journal of Biological Chemistry |volume=280|issue=52|pages=42477–85|pmid=16230341|doi=10.1074/jbc.X500006200}}</ref> Naquela época, déranlle o [[premio Nobel de Medicina]] compartido de 1959 a [[Severo Ochoa]] polo descubrimento do que se pensaba que era a ARN polimerase,<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/1959/ Nobel Prize 1959]</ref> pero en realidade resultou ser a [[polinucleótido fosforilase]].

O [[premio Nobel de Química]] de 2006 recibiuno [[Roger D. Kornberg]] por elaborar imaxes moleculares detalladas da ARN polimerase durante varias fases do proceso de transcrición.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2006/index.html Nobel Prize in Chemistry 2006]</ref>

== Control da transcrición ==
[[Ficheiro:Transcription label en.jpg|miniatura|Micrografía de cadeas de ADN con centos de moléculas de ARN polimerases unidas moi pequenas para verse. Cada ARN polimerase está transcribindo unha cadea de ARN, que se pode ver ramificándose do ADN. "Begin" (comezo) indica o [[extremo 3']] do ADN, por onde a ARN polimerase inicia a transcrición; "End" (fin) indica o [[extremo 5']], onde as moléculas de ARN máis longas están case completamente transcritas.]]

O control do proceso da transcrición dun xene afecta aos patróns de [[expresión xénica]] e permite á célula adaptarse ao cambio de ambientes, realizar funcións especializadas nun organismo, e manter os procesos metabólicos básicos necesarios para a supervivencia. Por tanto, non é sorprendente que a actividade da ARN polimerase sexa longa, complexa e moi regulada. Na [[bacteria]] ''[[Escherichia coli]]'', foron identificados máis de 100 [[factor de transcrición|factores de transcrición]] que modifican a actividade da ARN polimerase.<ref>{{cite  journal |author=Akira Ishihama|title=Functional modulation of Escherichia coli RNA polymerase|year=2000|volume=54|pages=499–518|pmid=11018136 | doi = 10.1146/annurev.micro.54.1.499  }}</ref>

A ARN polimerase pode iniciar a [[transcrición xenética|transcrición]] en secuencias específicas de ADN coñecidas como [[promotor (bioloxía)|promotores]]. Despois produce unha cadea de ARN, que é [[Complementariedade (bioloxía molecular)|complementaria]] do molde da cadea do ADN. O proceso de engadir [[nucleótido]]s á cadea do ARN coñécese como elongación. Nos eucariotas, a ARN polimerase pode fabricar cadeas de ata 2,4 millóns de [[nucleótido]]s (a lonxitude total do longo xene da [[distrofina]]). A ARN polimerase libera preferentemente o seu transcrito de ARN cando chega a secuencias de ADN específicas situadas ao final dos xenes chamadas [[Terminador (xenética)|terminadores]].

Os produtos da ARN polimerase son:
* [[ARN mensaxeiro]] (ARNm). Molde para a [[síntese de proteínas]] nos [[ribosoma]]s.
* [[ARN non codificante]] ou "xenes de ARN". Unha ampla clase de xenes que codifican ARN que non se traduce a proteínas. Os exemplos máis salientables de xenes de ARN son os [[ARN transferente]]s (ARNt) e o [[ARN ribosómico]] (ARNr), que están ambos implicados no proceso de [[tradución (proteínas)|tradución]]. Porén, desde finais da década de 1990 atopáronse máis xenes de ARN, polo que se cre que desempeñan unha función máis importatne da que se pensaba previamente.
** [[ARN transferente]] (ARNt). Transfire [[aminoácido]]s específicos ás cadeas polipeptídicas en crecemento no sitio da síntese proteica no ribosoma.
** [[ARN ribosómico]] (ARNr). Un compoñente dos ribosomas
** [[MicroARN]]. Regula a actividade de xenes.
** ARN catalítico ([[ribozima]]). Moléculas de ARN encimaticamente activas.

A ARN polimerase realiza a síntese ''de novo'', grazas ás interaccións específicas co nucleótido de iniciación que manteñen á ARN polimerase firmemente na súa posición, facilitando o ataque químico ao seguinte nucleótido. Estas interaccións específicas explican por que a ARN polimerase prefire empezar a transcrición con [[adenosina trifosfato|ATP]] (seguido de [[GTP]], [[UTP]], e despois [[CTP]]). A diferenza da [[ADN polimerase]], a ARN polimerase ten tamén unha actividade [[helicase]], polo que non se necesita outro encima para desenrolar o ADN.

== Acción da ARN polimerase ==
A unión da ARN polimerase ao xene en bacterias implica o recoñecemento por parte do [[factor sigma]] da rexión central (''core'') do [[promotor (xenética)|promotor]], que contén os elementos -35 e -10 do promotor e, nalgúns promotores, tamén o dominio [[C-terminal]] da subunidade α ten que recoñecer os elementos que están ''[[augas arriba]]'' (cara ao [[extremo 5']] ou ''[[upstream]]'') do promotor. Hai moitos factores sigma intercambiables, cada un dos cales recoñece un conxunto diferente de promotores. Por exemplo, en ''[[E. coli]]'', o factor σ<sup>70</sup> exprésase en condicións normais e recoñece os promotores dos xenes que se requiren nas condicións normais ("xenes de mantemento"), e o σ<sup>32</sup> recoñece os promotores dos xenes requiridos en condicións de altas temperaturas ("xenes de choque térmico").

Despois de unirse ao ADN, a ARN polimerase cambia de formar un complexo pechado a formar un complexo aberto. Este cambio implica a separación das dúas cadeas do ADN para formar unha sección non enroscada do ADN de aproximadamente 13 [[par de bases|pb]], chamada burbulla de transcrición. Os ribonucleótidos están apareados complementariamente coa cadea molde do ADN, segundo os [[apareamento de bases de Watson e Crick|apareamentos de bases de Watson e Crick]]. O [[superenrolamento do ADN|superenrolamento]] desempeña un importante papel na actividade da polimerase debido ao desenrolamento e re-enrolamento do ADN. Como as rexións do ADN situadas diante da ARN polimerase están desenroladas, hai superenrolamentos positivos compensatorios. As rexións situadas detrás da ARN polimerase son re-enroladas e prodúcense superenrolamentos negativos.

Como se indicou antes, a ARN polimerase fai contacto coa rexión promotora. Porén, estes contactos estabilizantes inhiben a capacidade do encima de acceder ao ADN situado máis en dirección ''[[augas abaixo]]'' (cara ao extremo 3') e impide así a síntese do produto en toda a súa lonxitude. Unha vez que se estabiliza o complexo aberto, a ARN polimerase sintetiza un filamento de ARN para estabilizar un heterodúplex de ADN-ARN (~8-9 pb) no [[centro activo]], o cal estabiliza o complexo de elongación. Para realizar a síntese de ARN, a ARN polimerase debe manter contacto co promotor mentres desenrola máis ADN ''augas abaixo'' para a síntese, "estrullando" máis ADN de augas abaixo no complexo de iniciación. Durante a transición de escape do promotor, a ARN polimerase considérase un "intermediato estresado". Termodinamicamente o estrés acumúlase na molécula polas actividades de desenrolamento e compactación do ADN. Unha vez que o heterodúplex ADN-ARN é longo dabondo, a ARN polimerase solta os seus contactos augas arriba e consegue finalmente a transición de escape do promotor na fase de elongación. Porén, o escape do promotor non é o único resultado. A ARN polimerase pode tamén aliviar o estrés soltando os seus contactos augas abaixo, detendo a transcrición. O complexo de transcrición parado ten dúas opcións: (1) liberar o transcrito nacente e empezar de novo no promotor ou (2) restablecer un novo 3'OH no transcrito nacente no sitio activo por medio da actividade catalítica da ARN polimerase e recomezar a estrrullar o ADN para conseguir escapar do promotor. Acuñouse o termo "iniciación abortiva" para explicar os ciclos improdutivos da ARN polimerase antes da transición de escape do promotor. O alcance da iniciación abortiva depende da presenza de factores de transcrición e da forza dos contactos co promotor.

[[Ficheiro:RNAP TEC small.jpg|miniatura|ARN polimerase (RNAP) de ''[[Thermus aquaticus]]'' durante a elongación. Algunhas partes do encima pintáronse transparentes para que se vise máis claramente o camiño do ARN e ADN. O ión magnesio (amarelo) está localizado no [[sitio activo]] do encima.]]

=== Elongación ===
A elongación da transcrición implica máis adicións de ribonucleótidos e o cambio do complexo aberto ao complexo transcricional. A ARN polimerase non pode empezar a formar transcritos de lonxitude completa porque está fortemente unida ao promotor. Nesta fase a transcrición principalmente orixina curtos fragmentos de ARN de arredor de 9 [[par de bases|pb]] nun proceso coñecido como transcrición abortiva. Unha vez que a ARN polimerase empeza a formar transcritos máis longos deixa libre o promotor. Neste momento, desfanse os contactos cos elementos -10 e -35, e o factor σ sae da ARN polimerase. Isto permite que o resto do complexo da ARN polimerase se mova cara a adiante, mentres que o factor σ mentén ao complexo da ARN polimerase no seu sitio.

O complexo transcricional de 17 pb ten un híbrido ADN-ARN de 8 pb, é dicir, hai 8 pares de bases que están implicadas na unión do transcrito de ARN á cadea molde de ADN. A medida que progresa a transcrición, engádense os ribonuleótidos ao extremo 3' do transcrito de ARN e o complexo da ARN polimerase móvese ao longo do ADN. Aínda que a ARN polimerase non parece ter a actividade 3'-[[exonuclease]] que caracteriza a actividade de ''corrección de probas'' da [[ADN polimerase]], hai evidencias de que a ARN polimerase pode pararse nos pares de bases que se aparearon incorrectamente e corrixilos.

Os residuos aspartil (de [[ácido aspártico]]) da ARN polimerase únense aos ións Mg<sup>2+</sup>, os cales, á súa vez, coordinan os fosfatos dos ribonucleótidos. O primeiro Mg<sup>2+</sup> únese ao fosfato α do [[nucleósido trifosfato]] (NTP) que vai ser engadido. Isto permite o [[ataque nucleofílico]] do 3'OH do transcrito de ARN, engadindo outro nucleótido á cadea. O segundo Mg<sup>2+</sup> únese ao [[pirofosfato]] do nucleósido trifosfato. A ecuación da reacción global é:

(NMP)<sub>n</sub> + NTP <big>→</big> (NMP)<sub>n+1</sub> + PP<sub>i</sub>

=== Terminación ===

Nos procariotas, a terminación da transcrición do ARN pode ser independente do factor rho ou dependente de rho:

A terminación da transcrición independente de rho realízase sen a axuda da proteína [[factor rho]]. A transcrición dunha rexión palindrómica do ADN causa a formación dunha estrutura en "forquita" a partir do transcrito de ARN que fai un bucle e se une a si mesmo. Esta estrutura en forquita é xeralmente rica nos pares de bases G-C, o que a fai máis estable ca o propio híbrido ADN-ARN. Como resultado, o híbrido ADN-ARN de 8 pb do complexo de transcrición cambia a un híbrido de 4 pb. Estas últimas 4 pares de bases son pares A-U, que se unen máis feblemente, e todo o transcrito de ARN sae do ADN.

== ARN polimerases bacterianas ==
Nas bacterias a mesma ARN polimerase [[catálise|cataliza]] a síntese do [[ARN mensaxeiro]] e do [[ARN non codificante]] ([[ARNnc]]).

A ARN polimerase é unha molécula grande. O núcleo (''core'') do encima ten cinco subunidades (de ~400 [[dalton (unidade)|kDa]]), que son:<ref>{{Cita publicación periódica|author=[[Richard H. Ebright|Ebright RH]]|year=2000|title=RNA polymerase: structural similarities between bacterial RNA polymerase and eukaryotic RNA polymerase II|journal=J Mol Biol|volume=304|issue=5|pages=687–98|pmid=11124018|doi=10.1006/jmbi.2000.4309}}</ref>
* β': A subunidade β' é a máis grande. Contén parte do [[centro activo]] responsable da síntese do ARN e contén algúns dos determinantes para as interaccións non específicas de secuencia co ADN e o ARN nacente.
* β: A subunidade β é a segunda en tamaño. A subunidade β contén o restro do centro activo responsable da síntese do ARN e contén o resto dos determinantes para as interaccións non específicas de secuencia do ADN e o ARN nacente.
* α<sup>I</sup> e α<sup>II</sup>: A subunidade α é a terceira subunidade máis longa e está presente en dúas copias por molécula de ARN polimerase, α<sup>I</sup> e α<sup>II</sup>. Cada subunidade α contén dous dominios: αNTD (dominio [[N-terminal]]) e αCTD (dominio [[C-terminal]]). A αNTD contén determinantes para a ensamblaxe da ARN polimerase. A αCTD (dominio C-terminal) contén determinantes para a interacción co promotor do ADN, realizando as interaccións non específicas de secuencia na maiorìa dos [[promotor (xenética)|promotores]] e interaccións específicas de secuencia nos promotores que conteñen elementos augas arriba, e ademais contén determinantes para as interaccións con factores regulatorios.
* ω: A subunidade ω é a menor de todas. Facilita a ensamblaxe da ARN polimerase e estabiliza a ARN polimerase xa ensamblada.

Para unirse aos promotores o núcleo (''core'') da ARN polimerase asóciase co factor de iniciación da transcrición [[factor sigma|sigma]] (σ) para formar o holoencima ARN polimerase. O factor sigma reduce a afinidade da ARN polimerase polo ADN non específico e incrementa a especificidade para os promotores, permitindo que a transcrición se inicie nos lugares correctos. O holoencima completo ten, pois, 6 subunidades: β'βα<sup>I</sup> e α<sup>II</sup>ωσ (~450 kDa).

== ARN polimerases eucarióticas ==
[[Ficheiro:Alpha-Amanitin–RNA polymerase II complex 1K83.png|miniatura|Estrutura da ARN polimerase II eucariótica (azul claro) formando un complexo coa α-amanitina (vermello), un potente veleno fúnxico que se une a este vital encima.]]
Os [[eukarya|eucariotas]] teñen varios tipos de ARN polimerases nucleares, cada un responsable da síntese dun tipo diferente de ARN. Todos están relacionados en estrutura e mecanismo de acción entre si e tamén coa ARN polimerase bacteriana:
* A [[ARN polimerase I]] sintetiza un pre-[[ARNr]] de 45S (nos [[lévedo]]s de 35S), que madura formando os [[ARNr 28S|ARNr de 28S]], [[ARNr 18S|18S]] e [[ARNr 5,8S|5,8S]], que formarán a parte principal dos [[ribosoma]]s.<ref>{{Cita publicación periódica|author=Grummt I.|title=Regulation of mammalian ribosomal gene transcription by RNA polymerase I.|journal=Prog Nucleic Acid Res Mol Biol.|year=1999|volume=62|pages=109–54|pmid=9932453|doi=10.1016/S0079-6603(08)60506-1}}</ref>
* A [[ARN polimerase II]] sintetiza os [[pre-ARNm|precursores do ARNm]] e a maior parte dos [[ARN nuclear pequeno|ARN nucleares pequenos]] e dos [[microARN]]s.<ref>{{cite  journal |author=Lee Y|autor2=Kim M; Han J; Yeom KH; Lee S; Baek SH; Kim VN.|title=MicroRNA genes are transcribed by RNA polymerase II|journal=EMBO J.|year=2004|volume=23|issue=20|pages=4051–60|pmid=15372072 | doi = 10.1038/sj.emboj.7600385|pmc=524334}}</ref> Este é o tipo de ARN polimerase máis estudado, e debido ao alto nivel de control requirido na transcrición cómpre a intervención dun conxunto de [[factor de transcrición|factores de transcrición]] para a súa unión aos promotores.
* A [[ARN polimerase III]] sintetiza os [[ARNt]]s, o [[ARNr 5S]] e outros ARNs pequenos que se encontran no [[núcleo celular|núcleo da célula]] e no [[citosol]].<ref>{{cite  journal |author=Willis IM.|title=RNA polymerase III. Genes, factors and transcriptional specificity|journal=Eur J Biochem.|year=1993|volume=212|issue=1|pages=1–11|pmid=8444147 | doi = 10.1111/j.1432-1033.1993.tb17626.x  }}</ref>
* A [[ARN polimerase IV]] sintetiza os [[ARN interferente pequeno|ARN interferentes pequenos]] (siRNA) nas [[planta]]s.<ref>{{Cita publicación periódica |author=Herr AJ, Jensen MB, Dalmay T, Baulcombe DC |title=RNA polymerase IV directs silencing of endogenous DNA |journal=Science |volume=308 |issue=5718 |pages=118–20 |year=2005 |pmid=15692015 |doi=10.1126/science.1106910}}</ref>
* A [[ARN polimerase V]] sintetiza os ARNs implicados na formación de [[heterocromatina]] dirixida por [[siRNA]] en plantas.<ref>{{Cita publicación periódica |author=Wierzbicki AT, Ream TS, Haag JR, Pikaard CS |title=RNA Polymerase V transcription guides ARGONAUTE4 to chromatin |journal=Nat. Genet. |volume=41 |issue=5 |pages=630–4 |year=2009 |pmid=19377477 |doi=10.1038/ng.365 |pmc=2674513}}</ref>

Os [[cloroplasto]]s eucarióticos conteñen unha ARN polimerase moi similar estruturalmente e en mecanismo de acción á ARN polimerase bacteriana, chamada "polimerase codificada nos plastidios".
Nos cloroplastos tamén se encontra un segundo encima ARN polimerase, non relacionado estruturalmente nin en mecanismo co bacteriano, chamado "polimerase codificada no núcleo", que é membro da [[familia proteica]] da "ARNP dunha soa subunidade".

A [[mitocondria]] eucariótica contén unha ARN polimerase non relacionada estruturalmente nin en mecanismo coa bacteriana, membro da familia proteica da "RNAP dunha soa subunidade".

Dado que as [[ADN polimerase]]s e as ARN polimerases levan a cabo ambas unha polimerización de nucleótidos dependente do molde, podería agardarse que estes dous tipos de encimas estivesen estruturalmente relacionados. Porén, os estudos de [[cristalografía de raios X]] indican que, malia conteren ambas as dúas un ión Mg<sup>2+</sup> crítico no sitio catalítico, son encimas virtualmente non emparentados, polo que os encimas polimerizadores de nucleótidos dependentes de patrón parece que evolucionaron independentemente dúas veces durante a evolución temperá das células. Unha liña evolutiva orixinou as modernas ADN polimerases e as [[reversotranscriptase]s, xunto cunhas poucas ARN polimerases dunha soa subunidade víricas. A outrra liña evolutiva deu lugar ás ARN polimerases celulares modernas.

== ARN polimerases de arqueas ==
As [[arqueas]] teñen un só tipo de ARN polimerase, responsable da síntese de todos os ARN. As ARN polimerases arqueanas son estruturalmente e en mecanismo de funcionamento similares ás bacterianas e ás ARN polimerases I-V nucleares euc]arióticas, e están especialmente relacionadas coa ARN polimerase II nuclear eucariótica.<ref name="Korkhin, Y. 2009">Korkhin, Y., U. Unligil, O. Littlefield, P. Nelson, D. Stuart, P. Sigler, S. Bell and N. Abrescia (2009). "Evolution of Complex RNA Polymerases: The Complete Archaeal RNA Polymerase Structure." PLoS biology 7(5): e102.</ref><ref>Werner, F. (2007). "Structure and function of archaeal RNA polymerases." Molecular microbiology 65(6): 1395-1404.</ref>
O descubrimento da ARN polimerase das arqueas é bastante recente. As primeiras análises deste encima realizáronse en 1971, cando se purificou a ARN polimerase da arquea [[halófilo|halófila]] extrema ''[[Halobacterium]] cutirubrum''.<ref>Louis, B. G. and P. S. Fitt (1971). "Nucleic acid enzymology of extremely halophilic bacteria. Halobacterium cutirubrum deoxyribonucleic acid-dependent ribonucleic acid polymerase." The Biochemical journal 121(4): 621-627.</ref> As estruturas cristalinas obtidas das ARN polimerases de ''[[Sulfolobus]] solfataricus'' e ''Sulfolobus shibatae'' sitúan o número total de subunidades arqueanas identificadas en trece.<ref name="Korkhin, Y. 2009"/><ref>Hirata, A., B. Klein and K. Murakami (2008). "The X-ray crystal structure of RNA polymerase from Archaea." Nature 451(7180): 851-854.</ref>

== ARN polimerases víricas ==
[[Ficheiro:RNA pol.jpg|miniatura|[[ARN polimerase T7]] formando un ARNm (verde) a partir dun molde de ADN. A proteína móstrase como unha fita púrpura. A imaxe procede de [http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1MSW PDB 1MSW].]]
Os [[ortopoxvirus]] sintetizan o ARN utilizando unha ARN polimerase codificada polo propio virus que está realacionada coas ARN polimerases bacteriana, arqueana, e coas ARN polimerases I-V nucleares eucarióticas. 
Na maioría do resto dos virus que sintetizan ARN utilizando unha ARN polimerase codificada no seu propio xenoma, esta non está relacionada coa bacteriana nin coa arqueana nin coas eucarióticas I-V nucleares. 
Moitos virus utilizan unha ARN polimerase ADN dependente dunha soa subunidade que está relacionada estruturalmente e en mecanismo coa ARN polimerase dunha soa unidade dos cloroplastos e mitocondrias eucarióticos e, en menor medida, coas [[ADN polimerase]]s e as [[reversotranscriptase]]s. Probablemente a máis estudada é a do [[bacteriófago T7]] ([[ARN polimerase T7]]).
Outros virus utilizan unha [[ARN polimerase ARN dependente]] (unha RNAP que emprega o ARN como molde en vez de ADN). Aparecen en virus de ARN de fibra negativa e en virus con ARN bicatenario, os cales teñen ambos durante parte do seu ciclo de vida ARN bicatenario. Porén, algúns virus con ARN de cadea positiva, como o [[virus da polio]], tamén conteñen unha ARN polimerase ARN dependente.<ref>Paul Ahlquist (2002) RNA-Dependent RNA Polymerases, Viruses, and RNA Silencing. Science '''296''' 1270-1273</ref>

== Purificación da ARN polimerase ==
A ARN polimerase pode illarse das seguintes maneiras:
* Utilizando unha [[columna de fosfocelulosa]].<ref>{{Cita publicación periódica|author=Kelly JL|autor2=Lehman IR.|title=Yeast mitochondrial RNA polymerase. Purification and properties of the catalytic subunit
|url=https://archive.org/details/sim_journal-of-biological-chemistry_1986-08-05_261_22/page/n337|journal=J Biol Chem.|year=1986|volume=261|issue=22|pages=10340–7
|pmid=3525543}}</ref>
* Por [[centrifugación en gradiente de glicerol]].<ref>{{Cita publicación periódica
|author=Honda A
|title=Purification and molecular structure of RNA polymerase from influenza virus A/PR8
|journal=J Biochem (Tokyo)|year=1990|volume=107|issue=4|pages=624–8
|pmid=2358436
|display-authors=1
|last2=Mukaigawa
|first2=J
|last3=Yokoiyama
|first3=A
|last4=Kato
|first4=A
|last5=Ueda
|first5=S
|last6=Nagata
|first6=K
|last7=Krystal
|first7=M
|last8=Nayak
|first8=DP
|last9=Ishihama
|first9=A}}</ref>
* Utilizando unha [[columna de ADN]].
* Por [[cromatografía de intercambio iónico]].<ref>{{Cita publicación periódica | author = Hager | year = 1990 | title = Use of Mono Q High-Resolution Ion-Exchange Chromatography To Obtain Highly Pure and Active Escherichia coli RNA Polymerase | url = | journal =  Biochemistry | volume = 29 | issue = 34| pages = 7890–7894 |doi =10.1021/bi00486a016 | pmid=2261443 | display-authors = 1 | last2 = Jin | first2 = Ding Jun | last3 = Burgess | first3 = Richard R.}}</ref>

E tamén combinando varias das técnicas anteriores.

== Notas ==
{{Listaref|30em}}

== Véxase tamén ==
=== Outros artigos ===
* [[Transcrición xenética]]
* [[ADN polimerase]]
* [[ARN polimerase I]]
* [[ARN polimerase II]]
* [[ARN polimerase III]]

=== Ligazóns externas ===
* [http://www.dnai.org DNAi] - DNA Interactive, con información e imaxes Flash da ARN polimerase.
* MeshName - RNA+Polymerase [http://www.nlm.nih.gov/cgi/mesh/2011/MB_cgi?mode=&term=RNA+Polymerase]
* [[Número EC]] [http://enzyme.expasy.org/EC/2.7.7.6 2.7.7.6]
* [https://web.archive.org/web/20101123181000/http://bioteachnology.com/enzyme/rna-polymerase-synthesis-rna-from-dna-template RNA Polymerase - Síntese do ARN a partir dun molde de ADN]
* [http://www.pdbe.org/emsearch/rna\%20polymerase estruturas en 3D da ARN polimerase do EM Data Bank(EMDB)]

{{Control de autoridades}}

[[Categoría:Transferases]]
[[Categoría:Expresión xenética]]
[[Categoría:Ácidos nucleicos]]