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펩타이드

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녹색으로 표시된 아미노 말단(L-발린)과 파란색으로 표시된 카복실 말단(L-알라닌)을 가지고 있는 테트라펩타이드 (예: Val-Gly-Ser-Ala)

펩타이드(영어: peptide)는 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산들의 짧은 사슬이다.[1][2] 펩타이드라는 용어는 "소화되다(digested)"라는 의미의 고대 그리스어 "πεπτός (peptós)", "소화하다(to digest)"라는 의미의 고대 그리스어 "πέσσειν (péssein)"에서 유래하였다. 아미노산이 20개 미만인 사슬을 올리고펩타이드라고 하며, 올리고펩타이드는 다이펩타이드, 트라이펩타이드, 테트라펩타이드를 포함한다.

폴리펩타이드(영어: polypeptide)는 보다 더 길고, 연속적이며, 가지가 없는 펩타이드 사슬이다.[3] 따라서 펩타이드는 핵산, 올리고당류, 다당류 및 기타 분자들과 함께 생물학적 중합체 및 올리고머의 광범위한 화학적 부류에 속한다.

대략 50개 이상의 아미노산을 포함하는 폴리펩타이드를 단백질이라고 한다.[3][4][5] 단백질은 생물학적 방식으로 배열된 하나 이상의 폴리펩타이드로 구성되며, 보통 조효소 및 보조 인자와 같은 리간드, 또는 다른 단백질 또는 DNA나 RNA와 같은 다른 거대분자, 또는 복잡한 거대분자 집합체와 결합한다.[6]

펩타이드에 포함된 아미노산을 잔기라고 한다. 각각의 아마이드 결합이 형성될 때 물 분자가 방출된다.[7] 고리형 펩타이드를 제외한 모든 펩타이드는 펩타이드 양쪽 말단에 각각 N-말단(아미노기)과 C-말단(카복실기) 잔기를 갖는다.

종류

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많은 종류의 펩타이드들이 알려져 있다. 펩타이드들은 공급원과 기능에 따라 분류되거나 범주화되었다. 《생물학적 활성 펩타이드의 핸드북》(The Handbook of Biologically Active Peptides)에 따르면 펩타이드의 일부 부류에는 식물 펩타이드, 세균/항균 펩타이드, 균류 펩타이드, 무척추동물 펩타이드, 양서류/피부 펩타이드, 독 펩타이드, 암/항암 펩타이드, 백신 펩타이드, 면역/염증 펩타이드, 뇌 펩타이드, 내분비 펩타이드, 섭취 펩타이드, 위장 펩타이드, 심혈관 펩타이드, 신장 펩타이드, 호흡 펩타이드, 아편 펩타이드, 신경영양 펩타이드 및 혈액-뇌 펩타이드 등이 있다.[8]

일부 리보솜 펩타이드는 단백질 분해의 대상이 된다. 이러한 기능은 일반적으로 고등 생물에서 호르몬 및 신호 분자로 기능하게 한다. 일부 미생물은 마이크로신 및 박테리오신과 같은 항생제로 펩타이드를 생성한다.[9]

펩타이드는 종종 인산화, 하이드록실화, 설폰화, 팔미토일화, 글리코실화 및 이황화물 형성과 같은 번역 후 변형을 겪는다. 일반적으로 펩타이드는 선형이지만 올가미 구조도 관찰되었다.[10] 오리너구리 독에서 L-아미노산을 D-아미노산으로 라세미화하는 것과 같은 보다 더 특이한 변형도 일어난다.[11]

비리보솜 펩타이드는 리보솜이 아니라 효소에 의해 만들어진다. 일반적인 비리보솜 펩타이드는 대부분의 호기성 생물에서 항산화 방어 성분인 글루타티온이다.[12] 다른 비리보솜 펩타이드는 단세포 생물, 식물, 균류에서 가장 일반적이며, 비리보솜 펩타이드 합성효소라고 하는 모듈식 효소 복합체에 의해 합성된다.[13]

이러한 복합체는 보통 유사한 방식으로 배치되며, 생성물에 대해 다양한 화학적 변형을 수행하기 위해 다양한 모듈을 포함할 수 있다.[14] 선형의 비리보솜 펩타이드도 일반적이지만 이러한 펩타이드는 보통 고리형이고 고도로 복잡한 고리 구조를 가질 수 있다. 이러한 시스템은 지방산과 폴리케타이드를 만드는 체계와 밀접하게 관련되어 있기 때문에 혼성체 화합물이 종종 발견된다. 옥사졸 또는 싸이아졸의 존재는 보통 화합물이 이러한 방식으로 합성되었음을 나타낸다.[15]

펩톤(영어: peptone)은 동물성 우유 또는 단백질 분해에 의해 소화된 고기에서 유래한다.[16] 작은 펩타이드를 포함하는 것 외에도 결과로 생성되는 물질에는 지방, 금속, 염, 비타민 및 기타 많은 생물학적 화합물이 포함된다. 펩톤은 생장하는 세균과 곰팡이를 위한 영양 배지에 사용된다.[17]

펩타이드 단편은 공급원 단백질을 식별하거나 정량화하는 데 사용되는 단백질 단편을 나타낸다.[18] 종종 이들은 통제된 샘플에 대해 실험실에서 수행된 효소 분해의 산물이지만 자연적인 영향에 의해 분해된 법의학 또는 고생물학 샘플일 수도 있다.[19][20]

화학 합성

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 이 부분의 본문은 펩타이드 합성입니다.
Fmoc-α-아민-보호 아미노산을 이용한 링크(rink) 아마이드 수지에서의 고체상 펩타이드 합성

패밀리의 예시

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이 부류의 펩타이드 패밀리는 일반적으로 호르몬 활성이 있는 리보솜 펩타이드이다. 이러한 모든 펩타이드는 세포에 의해 더 긴 "프로펩타이드(propeptide)" 또는 "전구단백질(proprotein)"로 합성되고 세포를 빠져 나가기 전에 절단된다. 이들은 신호전달 기능을 수행하는 혈류로 방출된다.

항균 펩타이드

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타키키닌 펩타이드

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 이 부분의 본문은 타키키닌 펩타이드입니다.

혈관작동성 장 펩타이드

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췌장 폴리펩타이드 관련 펩타이드

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오피오이드 펩타이드

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칼시토닌 펩타이드

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자가 조립 펩타이드

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기타 펩타이드

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용어

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길이에 따른 용어

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펩타이드와 관련된 여러 용어는 길이에 대한 엄격한 정의가 없으며, 그 사용에서 중복되는 경우가 많다.

  • 폴리펩타이드는 많은 아미노산들(임의의 길이)이 아마이드 결합에 의해 결합된 단일 선형 사슬이다.
  • 단백질은 하나 이상의 폴리펩타이드(약 50개 이상의 아미노산들로 구성)로 구성된다.
  • 올리고펩타이드는 단지 몇 개의 아미노산(2개에서 20개 사이)들로 구성된다.
녹색으로 표시된 아미노 말단(L-발린)과 파란색으로 표시된 카복실 말단(L-알라닌)을 가지고 있는 트라이펩타이드 (예: Val-Gly-Ala)

아미노산의 수에 따른 용어

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정의된 길이의 펩타이드는 IUPAC 숫자 접두사를 사용하여 명명한다.

기능에 따른 용어

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같이 보기

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각주

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  1. ↑ Hamley, I W (September 2020). 《introduction to Peptide Science》. Wiley. ISBN 9781119698173. 
  2. ↑ Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2005). Principles of Biochemistry (4th ed.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.
  3. ↑ 가 나 Saladin, K (2011년 1월 13일). 《Anatomy & physiology: the unity of form and function》 6판. McGraw-Hill. 67쪽. ISBN 9780073378251. 
  4. ↑ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). 온라인 수정 버전: (2006–) "proteins". doi 10.1351/goldbook.P04898
  5. ↑ “What are peptides”. Zealand Pharma A/S. 2019년 4월 29일에 원본 문서에서 보존된 문서. 
  6. ↑ Ardejani, Maziar S.; Orner, Brendan P. (2013년 5월 3일). “Obey the Peptide Assembly Rules”. 《Science》 340 (6132): 561–562. Bibcode:2013Sci...340..561A. doi:10.1126/science.1237708. ISSN 0036-8075. PMID 23641105. S2CID 206548864. 
  7. ↑ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). 온라인 수정 버전: (2006–) "amino-acid residue in a polypeptide". doi 10.1351/goldbook.A00279
  8. ↑ Abba J. Kastin, 편집. (2013). 《Handbook of Biologically Active Peptides》 2판. ISBN 978-0-12-385095-9. 
  9. ↑ Duquesne S, Destoumieux-Garzón D, Peduzzi J, Rebuffat S (August 2007). “Microcins, gene-encoded antibacterial peptides from enterobacteria”. 《Natural Product Reports》 24 (4): 708–34. doi:10.1039/b516237h. PMID 17653356. 
  10. ↑ Pons M, Feliz M, Antònia Molins M, Giralt E (May 1991). “Conformational analysis of bacitracin A, a naturally occurring lariat”. 《Biopolymers》 31 (6): 605–12. doi:10.1002/bip.360310604. PMID 1932561. S2CID 10924338. 
  11. ↑ Torres AM, Menz I, Alewood PF, 외. (July 2002). “D-Amino acid residue in the C-type natriuretic peptide from the venom of the mammal, Ornithorhynchus anatinus, the Australian platypus”. 《FEBS Letters》 524 (1–3): 172–6. doi:10.1016/S0014-5793(02)03050-8. PMID 12135762. S2CID 3015474. 
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  13. ↑ Hahn M, Stachelhaus T; Stachelhaus (November 2004). “Selective interaction between nonribosomal peptide synthetases is facilitated by short communication-mediating domains”. 《Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America》 101 (44): 15585–90. Bibcode:2004PNAS..10115585H. doi:10.1073/pnas.0404932101. PMC 524835. PMID 15498872. 
  14. ↑ Finking R, Marahiel MA; Marahiel (2004). “Biosynthesis of nonribosomal peptides1”. 《Annual Review of Microbiology》 58 (1): 453–88. doi:10.1146/annurev.micro.58.030603.123615. PMID 15487945. 
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외부 링크

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