„RNA-Polymerasen“ – Versionsunterschied
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Die RNA-Polymerase II und III werden durch α-[[Amanitin]] gehemmt.<ref>{{Literatur |Autor=E. Brändle, K. Zetsche |Titel=Zur Lokalisation der α-Amanitin sensitiven RNA-Polymerase in Zellkernen von Acetabularia |Sammelwerk=Planta |Band=111 |Nummer=3 |Datum=1973-09-01 |ISSN=1432-2048 |DOI=10.1007/BF00385105 |Seiten=209–217}}</ref> |
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Version vom 20. Juli 2020, 15:38 Uhr
| RNA-Polymerasen | ||
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| Oberflächenmodell des RNA-Polymerase-II-Komplexes der Bäckerhefe (jede der 10 Untereinheiten unterschiedlich gefärbt), nach PDB 3G1G; RNA (links) und DNA (links+rechts) als Cartoon | ||
| Enzymklassifikationen | ||
| EC, Kategorie | 2.7.7.6, Nukleotidyltransferase | |
| Substrat | Nucleosidtriphosphat + RNAn | |
| Produkte | Diphosphat + RNAn+1 | |
| EC, Kategorie | 2.7.7.48, Nukleotidyltransferase | |
| Reaktionsart | Addition einer Ribonukleinsäure | |
| Substrat | Nucleosidtriphosphat + RNAn | |
| Produkte | Diphosphat + RNAn+1 | |
RNA-Polymerasen sind Enzyme, die als Polymerasen die Synthese von Ribonukleinsäuren (RNA) aus Ribonukleotiden katalysieren. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Transkription der DNA.
Verschiedene RNA-Polymerasen
Bei Bakterien gibt es eine DNA-abhängige RNA-Polymerase, die an der Expression aller Gene beteiligt ist. Die prokaryotische RNA-Polymerase besteht aus den Untereinheiten α, β, β' und dem σ-Faktor, wobei die α-Untereinheit zweimal vorliegt, die anderen je einmal. Das α2-Dimer ist für das assembly der anderen Untereinheiten notwendig und bindet regulatorische Proteine, die β-Untereinheit bindet die Nucleosid-5'-triphosphate und katalysiert die Bildung der Phosphodiesterbindung, die β'-Untereinheit hat DNA-bindende Funktion. Der σ-Faktor schließlich erkennt und bindet an den Promotor. Unter Stressbedingungen werden andere σ-Faktoren eingesetzt; diese können an die speziellen Promotoren besonderer Gene binden. Bei Escherichia coli etwa wird der Hitzeschockgenpromotor durch die normale RNA-Polymerase mit der σ70-Untereinheit nicht erkannt, jedoch durch eine σ32-RNA-Polymerase, die bei einem Hitzeschock aktiv ist.
Für die Synthese der RNA-Primer der Replikation haben Bakterien eine zusätzliche DNA-abhängige RNA-Polymerase, die Primase DnaG.[1]
Bei Eukaryoten unterscheidet man vier Formen der RNA-Polymerase:
- die RNA-Polymerase I, die die Bildung von rRNA als prä-rRNA (45S wird prozessiert zu 18S; 5.8S; 28S) im Nucleolus katalysiert,
- die RNA-Polymerase II, die die Bildung der prä-mRNA, snoRNAs (small nucleolar RNAs) und mancher snRNAs (small nuclear RNA) sowie siRNA und miRNA[2] katalysiert,
- die RNA-Polymerase III, die die Bildung von tRNA, 5S rRNA, 7SL-RNA, einiger snRNAs und anderer kleiner RNAs katalysiert und
- die RNA-Polymerase IV, die für die Bildung von siRNA zuständig ist.
Die RNA-Polymerase II und III werden durch α-Amanitin gehemmt.[3]
Außerdem existieren RNA-abhängige RNA-Polymerasen, die bei der Vermehrung des Erbguts von RNA-Viren helfen.
Ein Beispiel für eine unabhängige RNA-Polymerase ist die Poly(A)-Polymerase, die für die Polyadenylierung der mRNA sorgt.
Biochemische Aspekte
RNA-Polymerasen verfügen über einen einfachen Mechanismus zur Fehlererkennung: Wenn sich an eine Base der DNA ein unpassendes RNA-Nukleotid anlagert, so verbleibt die RNA-Polymerase länger an der entsprechenden DNA-Stelle. Dadurch wächst die Wahrscheinlichkeit, dass sich das schlecht gepaarte Ribonukleotid wieder von der DNA entfernt. Insgesamt wird durch diesen Mechanismus eine Genauigkeit von einem Fehler auf 10.000 Basenpaarungen erreicht. Dies entspricht etwa einem Fehler pro synthetisiertem RNA-Molekül.
Die RNA-Synthese erfolgt in 5'→3'-Richtung. Damit entspricht das 3'-Ende des komplementären DNA-Strangabschnitts dem 5'-Ende der mRNA, sowie dann dem N-terminalen Ende des bei der Translation entstehenden Proteins (Colinearität). Entsprechendes gilt für das 3'-Ende und den C-Terminus. Somit wird die RNA entlang der komplementären DNA-Sequenz von 3' nach 5' als Matrize aufgebaut, doch in 5´→3´ synthetisiert, wie dann auch als mRNA in 5´→3´ Richtung vom Ribosom abgelesen und in das Protein übersetzt (N-terminal → C-terminal).
RNA-Polymerasen benötigen im Gegensatz zu DNA-Polymerasen kein freies 3'-OH und somit keinen Primer.
Die RNA-Polymerasen sind komplex aufgebaut. Bei der Hefe sind zehn verschiedene Polypeptid-Ketten, deren Molekularmasse zwischen 7.700 und 140.000 Dalton liegen, Magnesium, Zink sowie zwei DNA-Ketten beteiligt. Insgesamt besteht diese RNA-Polymerase aus über 28.000 Atomen.
Bei E. coli wird der RNA-Strang durch die RNA-Polymerase mit einer Rate von ca. 50 Nukleotiden pro Sekunde (17 nm/s) verlängert.
Für die Aufklärung des Mechanismus der Transkription mittels der RNA-Polymerase erhielt der US-amerikanische Chemiker Roger D. Kornberg 2006 den Nobelpreis für Chemie.
Einzelnachweise
- ↑ Stefan Ilic, Shira Cohen, Meenakshi Singh, Benjamin Tam, Adi Dayan: DnaG Primase—A Target for the Development of Novel Antibacterial Agents. In: Antibiotics. Band 7, Nr. 3, 13. August 2018, ISSN 2079-6382, doi:10.3390/antibiotics7030072, PMID 30104489, PMC 6163395 (freier Volltext).
- ↑ Alberts, et al. Fifth Edition P. 340
- ↑ E. Brändle, K. Zetsche: Zur Lokalisation der α-Amanitin sensitiven RNA-Polymerase in Zellkernen von Acetabularia. In: Planta. Band 111, Nr. 3, 1. September 1973, ISSN 1432-2048, S. 209–217, doi:10.1007/BF00385105.