Alanina
| Alanina | |
|---|---|
 | |
 | |
Alanina | |
Outros nomes Ácido 2-aminopropanoico | |
| Identificadores | |
| Número CAS | 338-69-2 (isómero D), 56-41-7 (isómero L), 302-72-7 (racémico) |
| PubChem | 5950 |
| ChemSpider | 64234 (isómero D), 5735 (isómero L), 582 (racémico) |
| UNII | 1FU7983T0U |
| Número CE | 206-126-4 |
| KEGG | C01401 |
| ChEBI | CHEBI:16977 |
| ChEMBL | CHEMBL66693 |
| Ligando IUPHAR | 720 |
| Imaxes 3D Jmol | Image 1 Image 2 |
| |
| |
| Propiedades | |
| Fórmula molecular | C3H7NO2 |
| Masa molar | 89,09 g mol−1 |
| Aspecto | po branco |
| Densidade | 1,424 g/cm3 |
| Punto de fusión | 258 °C (subl.) |
| Solubilidade en auga | 167.2 g/L (25 °C) |
| Acidez (pKa) | 2,35 (carboxilo), 9,69 (amino)[1] |
Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa. | |
A alanina (Ala ou A) é un dos aminoácidos constituíntes das proteínas dos seres vivos. Aminoácido non esencial, o máis pequeno despois da glicina. Trátase dun α-aminoácido coa fórmula CH3CH(NH2)COOH. O isómero L é o que aparece nas proteínas. Os seus codóns son GCU, GCC, GCA, e GCG. Como ten unha cadea lateral formada por un grupo -CH3 clasifícase como aminoácido neutro non polar. É moi abundante, xa que a L-alanina só é superada pola leucina en frecuencia de aparición (nun experimento no que se analizou unha mostra de 1.150 proteínas, a alanina supuxo o 7,8 % da súa estrutura primaria).[2] A D-alanina aparece nas paredes bacterianas e en certos péptidos antibióticos.
Estrutura
[editar | editar a fonte]O carbono α da alanina está unido a un grupo metilo (-CH3), que constitúe a súa cadea lateral, unha das máis simples entre os aminoácidos, e pola que se pode clasificar a este aminoácido como alifático. O grupo metilo da alanina non é reactivo, polo que case nunca está implicada directamente nas funcións das proteínas, pero o seu pequeno tamaño faina adecuada para formar parte de certas zonas da proteína onde se require un determinado pregamento ou estrutura, que sería dificultada por aminoácidos máis voluminosos.
Fontes
[editar | editar a fonte]Os alimentos
[editar | editar a fonte]A alanina é un aminoácido non esencial, o que significa que pode producirse no noso corpo a partir doutras substancias e non é imprescindible tomala na dieta. Pero a alanina atópase en moitos alimentos, e está especialmente concentrada na carne. Boas fontes de alanina son: carnes, produtos lácteos, ovos, peixe e outros alimentos mariños, xelatina, lactoalbumina, feixóns, noces, cereais, soia, lévedo de panadaría, arroz, fibra vexetal, e legumes.
Biosíntese
[editar | editar a fonte]A alanina pode sintetizarse no corpo a partir de piruvato e aminoácidos de cadea lateral ramificada como valina, leucina, e isoleucina.
A forma máis común de producir alanina é por aminación redutiva do piruvato. Como as reaccións de transaminación son doadamente reversibles e o piruvato é moi abundante, a alanina pode formarse doadamente e grazas a iso pode ter conexións con varias vías metabólicas como a glicólise, gliconeoxénese, e o ciclo do ácido cítrico. Xunto co lactato pode xerar glicosa a partir das proteínas por medio do ciclo da alanina, polo que é un aminoácido glicoxénico.
Síntese química
[editar | editar a fonte]A alanina racémica pode prepararse por condensation do acetaldehido con cloruro amónico en presenza de cianuro sódico por medio da reacción de Strecker, ou pola amoniólise do ácido 2-bromopropanoico:[3]
Degradación
[editar | editar a fonte]Na degradación oxidativa da alanina orixínase piruvato, que pode entrar na gliconeoxénese, polo que é un aminoácido gliconeoxénico.
Funcións fisiolóxicas
[editar | editar a fonte]Ciclo da alanina-glicosa
[editar | editar a fonte]A alanina xoga un papel chave no ciclo da alanina-glicosa (ou da glicosa-alanina) que ten lugar entre os tecidos e o fígado. No músculo e outros tecidos que degradan aminoácidos para obter enerxía, os grupos amino tómanse por transaminación de moléculas de glutamato. O glutamato pode entón transferir o seu grupo amino pola acción do encima alanina aminotransferase ao piruvato, que se produce na glicólise muscular, formando alanina e α-cetoglutarato. A alanina formada pasa ao sangue e é transportada ao fígado. No fígado ten lugar unha reacción inversa á da alanina aminotransferase, polo que se acaba rexenerando o piruvato. O piruvato así rexenerado forma glicosa por gliconeoxénese, que volve ao músculo a través do sistema circulatorio. O glutamato no fígado entra na mitocondria e degrádase a ión amonio pola acción da glutamato deshidroxenase, que á súa vez participa no ciclo da urea para formar urea.[4]
O ciclo da alanina-glicosa permite que o piruvato e o glutamato sexan retirados do músculo e cheguen ao fígado. A glicosa rexenérase a partir de piruvato e entón volve ao músculo; así o fígado debe fornecer a enerxía necesaria para a gliconeoxénese en vez de que teña que facelo o músculo. Todo o ATP dispoñible no músculo pode ser dedicado á contracción muscular.[4]
O ciclo de Cori é bastante similar ao da alanina-glicosa, pero o de Cori non usa alanina e orixínase cando o músculo tivo que funcionar en condicións anaerobias, e o da glicosa-alanina utilízase para eliminar no ciclo da urea o amonio orixínados no músculo ou cando se degradan proteínas para obter glicosa sanguínea en situacións de emerxencia metabólica (esgotouse a glicosa e o glicóxeno dispoñibles).
Relación coa hipertensión
[editar | editar a fonte]
Un estudo internacional feito polo Imperial College London atopou unha correlación entre altos niveis de alanina e presión sanguínea, consumo de enerxía, niveis de colesterol, e índice de masa corporal altos.[5]
Relación coa diabetes
[editar | editar a fonte]As alteracións no ciclo da alanina que incrementan os niveis séricos de alanina aminotransferase (ALT) están relacionados co desenvolvemento da diabetes. Cun nivel elevado de ALT o risco de desenvolver diabetes acrecéntase.[6]
Propiedades químicas
[editar | editar a fonte]Estabilidade dos radicais libres
[editar | editar a fonte]A desaminación da alanina produce o radical libre alquilo estable CH3C•HCOO–. A desaminación pode ser inducida na alanina en estado sólido ou acuoso por radiación.[7]
Esta propiedade da alanina úsase en medicións dosimétricas en radioterapia. Cando se irradia alanina normal, a radiación causa que certas moléculas de alanina se convertan en radicais libres, e, como eses radicais son estables, o contido en radicais libres pode ser medido despois para saber a canta radiación foi exposta a alanina. Deste modo, nos tratamentos de radioterapia complicados pódese saber se se está dando a dose de radiación pretendida.
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
- ↑ Doolittle R. F. (1989). FasmanG. D., ed. Redundancies in protein sequences (Prediction of Protein Structures and the Principles of Protein Conformation). New York: Plenum. pp. 599–623. ISBN 0-306-43131-9..
- ↑ Kendall, E. C.; McKenzie, B. F. (1929). "dl-Alanine". Org. Synth. 9: 4. cv1p0021..
- ↑ 4,0 4,1 Lehninger. Biochemistry 4th. pp. 684–85..
- ↑ Roger Highfield (2008-04-21). 'Metabolic fingerprint' linked to high blood pressure. Daily Telegraph. Arquivado dende o orixinal o 30 de xuño de 2008. Consultado o 12 de xuño de 2021.url = http://www.telegraph.co.uk/earth/main.jhtml?view=DETAILS&grid=&xml=/earth/2008/04/21/sciblood121.xml Arquivado 30 de xuño de 2008 en Wayback Machine. .
- ↑ "Elevated Alanine Aminotransferase Predicts New-Onset Type 2 Diabetes Independently of Classical Risk Factors, Metabolic Syndrome, and C-Reactive Protein in the West of Scotland Coronary Prevention Study".
- ↑ Z. P. Zagórski, K. Sehested (1998). Transients and stable radical from the deamination of α-alanine. J. Radioanal. Nucl. Chem. 232. pp. 139–41. doi:10.1007/BF02383729..
