Xantina oxidase
| xantina oxidase/desidrogenase | |||||||
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 The bounded FAD (red), FeS-cluster (orange), the molybdopterin cofactor with molybdenum (yellow) and salicylate (blue) are indicated. | |||||||
| Indicadores | |||||||
| Número EC | 1.17.3.2 | ||||||
| Número CAS | 9002-17-9-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
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A xantina oxidase (também designada como XO ou XAO) é uma forma enzimática que gera espécies reactivas de oxigénio.[2]
Catalisa a oxidação de hipoxantina para xantina e pode catalisar ainda, de seguida, a oxidação da xantina para ácido úrico. Esta enzima desempenha um papel importante no catabolismo de purinas em algumas espécies incluindo os seres humanos.[3][4]
Referências
- ↑ PDB 1FIQ; Enroth, C.; Eger, BT; Okamoto, K.; Nishino, T.; Nishino, T.; Pai, EF (2000). «Crystal structures of bovine milk xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase: structure-based mechanism of conversion». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (20): 10723–8. PMC 27090
. PMID 11005854. doi:10.1073/pnas.97.20.10723
- ↑ Ardan, T.; Kovaceva, J.; Cejková, J. (2004). «Comparative histochemical and immunohistochemical study on xanthine oxidoreductase/xanthine oxidase in mammalian corneal epithelium». Acta Histochem. 106 (1): 69–75. PMID 15032331. doi:10.1016/j.acthis.2003.08.001
- ↑ Hille R (2005). «Molybdenum-containing hydroxylases». Arch. Biochem. Biophys. 433 (1): 107–16. PMID 15581570. doi:10.1016/j.abb.2004.08.012
- ↑ Harrison R (2002). «Structure and function of xanthine oxidoreductase: where are we now?». Free Radic. Biol. Med. 33 (6): 774–97. PMID 12208366. doi:10.1016/S0891-5849(02)00956-5
