Пепсин
| Пепсин | |
 | |
| Першовідкривач або винахідник | Теодор Шванн[1] |
|---|---|
| Молекулярна функція | aspartic-type endopeptidase activityd[2] |
| Номер ферменту EC | 3.4.23.1 |
 Пепсин у Вікісховищі | |
Пепси́н (від грец. pepsis — «травлення», КФ 3.4.23.1) — протеаза травної системи хребетних, що виділяється зимогенними клітинами шлунку з метою перетворення білків їжі на пептиди.
Пепсин був вперше відкритий Теодором Шванном в 1836 році і був першим відкритим ферментом тварин. Шванн придумав свою назву від грецького слова πέψις pepsis, що означає «травлення» (від πέπτειν peptein «перетравлювати»)[3][4][5][6]. Кислотною речовиною, яка здатна перетворювати продукти на основі азоту у водорозчинний матеріал, було визначено пепсин[7]. У 1928 році він став одним із перших ферментів, які були кристалізовані, коли Джон Х. Нортроп кристалізував його за допомогою діалізу, фільтрації та охолодження[8].
Пепсин (Pepsinum) — фермент шлункового соку. Молекулярна маса 35 000. Молекула пепсину складається з 340 амінокислотних залишків. Пепсин гідролізує білки до пептидів. Оптимальну дію має при pH близько 2,0. Попередник пепсину — пепсиноген, що виробляється клітинами слизової оболонки шлунка, перетворюється на пепсин у присутності соляної кислоти, яка міститься в шлунковому соку.
Неактивний попередник Пепсину — пепсиноген, що виробляється клітинами слизової оболонки фундальної частини шлунка, перетворюється на пепсин у присутності соляної кислоти, що міститься в шлунковому соку. Процес активації протікає автокаталітично з максимальною швидкістю при pH = 2. Від N-кінцевої ділянки молекули пепсиногена відщеплюється кілька пептидів із загальною масою 8000.
Пепсин — глобулярний білок із молекулярною масою близько 34 500. Молекула пепсину — поліпептидний ланцюг, що складається з 340 амінокислот, містить три дисульфідні зв'язки (-S-S-) і фосфорну кислоту. Пепсин — ендопептідаза, тобто фермент, який розщеплює центральні пептидні зв'язки в молекулах білків і пептидів (крім кератинів та інших склеропротеінів) з утворенням простіших пептидів і вільних амінокислот. З найбільшою швидкістю пепсин гідролізує пептидні зв'язки, утворені ароматичними амінокислотами — тирозином і фенілаланіном, проте, на відміну від інших протеолітичних ферментів — трипсина і хімотрипсина, — суворою специфічністю не володіє.
Пепсин використовують в лабораторіях для вивчення первинної структури білків, в сироварінні і при лікуванні деяких захворювань шлунково-кишкового тракту.
Природним інгібітором пепсину є пепстатин.
Пепсини відіграють значну роль в травленні у ссавців, у тому числі у людини, будучи ферментом, виконуючим один із важливих етапів у ланцюжку перетворень білків їжі на амінокислоти. Залозами шлунку пепсин виробляється в неактивному вигляді, переходить в активну форму при впливі на нього соляної кислоти. Пепсин діє тільки в кислому середовищі шлунка і при попаданні в лужне середовище дванадцятипалої кишки стає неактивним.
Пепсин виробляється головними клітинами залоз дна і тіла шлунка. У чоловіків дебіт пепсину становить від 20 до 35 мг на годину (базальна секреція) до 60—80 мг на годину (секреція, стимульована пентагастрином, максимальна). У жінок — на 25—30 % менше. Головними клітинами пепсин секретується, резервується і виводиться в неактивній формі у вигляді профермента пепсиногена. Перетворення пепсиногена в пепсин відбувається в результаті відщеплення з N-кінцевої ділянки пепсиногена кількох пептидів, один із яких відіграє роль інгібітора. Процес активації йде в кілька стадій і каталізується соляною кислотою шлункового соку і самим пепсином (автокаталіз). Пепсин забезпечує дезагрегацію білків, що передує їх гідролізові й полегшує його. Як каталізатор він володіє протеазною й пептидазнаю дією.
Протеолітична активність пепсину спостерігається при pH < 6, досягаючи максимуму при pH = 1,5—2,0. При цьому один грам пепсину за дві години може розщеплювати ~50 кг яєчного альбуміна, звурджувати ~100 000 л молока, розчиняти ~2000 л желатину.
У людини наявно 3 гени пепсиногенів A (PGA3, PGA4, PGA5) та ген гастриксину (пепсиногену C).
- ↑ Th. Schwann Ueber das Wesen des Verdauungsprocesses // Ann. Phys. (Berlin) — Leipzig: Wiley-VCH Verlag, 1836. — Vol. 114, вип. 6. — S. 358–364. — 270 с. — ISSN 0003-3804; 1521-3889 — doi:10.1002/ANDP.18361140612
- ↑ InterPro release 2019-Nov-12 — 2019-11-12 — 2019.
- ↑ Asimov I (1980). A short history of biology. Westport, Conn: Greenwood Press. с. 95. ISBN 9780313225833.
- ↑ Florkin M (March 1957). [Discovery of pepsin by Theodor Schwann]. Revue Médicale de Liège (фр.). 12 (5): 139—44. PMID 13432398.
- ↑ Harper D. Pepsin. Online Etymology Dictionary.
- ↑ πέψις, πέπτειν. Liddell, Henry George; Scott, Robert; A Greek–English Lexicon at the Perseus Project.
- ↑ Fruton JS (June 2002). A history of pepsin and related enzymes. The Quarterly Review of Biology. 77 (2): 127—47. doi:10.1086/340729. JSTOR 3071644. PMID 12089768. S2CID 24979344.
- ↑ Northrop JH (May 1929). Crystalline pepsin. Science. 69 (1796): 580. Bibcode:1929Sci....69..580N. doi:10.1126/science.69.1796.580. PMID 17758437.
- ПЕПСИН //Фармацевтична енциклопедія
- Коротько Г. Ф. Шлункове травлення. Краснодар, 2007. — 256 с ISBN 5-93730-003-3.
- Коротько Г. Ф. Шлункове травлення в технологічному ракурсі. — Кубанський науковий медичний вісник. 2006, № 7—8 (88—89). — С. 17—22.